Crystal structure of bacterial ubiquitin ADP-ribosyltransferase CteC reveals a substrate-recruiting insertion
Author:
Funder
NIH
Publisher
Elsevier BV
Subject
Cell Biology,Molecular Biology,Biochemistry
Reference41 articles.
1. ADP-ribosylation, a multifaceted posttranslational modification involved in the control of cell physiology in Health and disease;Lüscher;Chem. Rev.,2018
2. Toward a unified nomenclature for mammalian ADP-ribosyltransferases;Hottiger;Trends Biochem. Sci.,2010
3. The natural history of ADP-ribosyltransferases and the ADP-ribosylation system;Aravind;Curr. Top Microbiol. Immunol.,2015
4. Insights into the biogenesis, function, and regulation of ADP-ribosylation;Cohen;Nat. Chem. Biol.,2018
5. ADP-ribosylation signalling and human disease;Palazzo;Open Biol.,2019
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